Powrót

Aminokwasy


Aminokwasy zawierają dwa rodzaje grup funkcyjnych: karboksylową –COOH i aminową -NH2.
Wzór ogólny aminokwasów: (NH2)n−R-(COOH)m

Aminokwasy kwasowe - aminokwasy, w których jest więcej grup karboksylowych
Aminokwasy zasadowe - aminokwasy, w których jest więcej grup aminowych
Aminokwasy obojętne - ich cząsteczki zawierają taką samą ilość grup karboksylowych i aminowych

Przykłady aminokwasów

H2N–CH2−COOH

kwas aminooctowy
glicyna  Gly

 alanina aminokwasy

kwas 2-aminopropanowy
alanina   Ala

CH3−CH(CH3)–CH(NH2)–COOH

kwas 2-amino-3-metylobutanowy
walina Val

 fenyloalanina

kwas 2-amino-3-fenylopropanowy
fenyloalanina Phe

 


Pełny tekst dostępny jest tylko dla zalogowanych



Odczyn roztworu aminokwasu mających tyle samo grup aminowych i karboksylowych zobojętnienie i jon obojnaczy, dwubiegunowy). równowagi między formą kationową, anionową i jonem obojnaczym. W zależności od pH środowiska jon obojnaczy może przekształcać . Punkt izoelektryczny (izojonowy) - wartość pH stężenie jonów obojnaczych obniżania pH od punktu izoelektrycznego równowaga ilości kationowej formy aminokwasu, w roztworze o pH anionowej. Aminokwasy obojętne punkt izoelektryczny zasadowe - kwasowe - dużo mniejszy od 7. Punkty izoelektryczne niektórych aminokwasów: glicyna pI=5,97, arginina pI=10,76,  kwas asparaginowy pI=2,77. Elektroforeza Fakt posiadania przez aminokwasy ładunków został wykorzystany do ich analizy. Elektroforeza cząstki obdarzone ładunkiem poruszają się elektrody podłaczone do źródła prądu. W kierunku elektrody ładunku przeciwnym. masy cząstki i wielkości jej ładunku. cząstki o małej masie i dużym ładunku. Aminokwasy jak zasady i jak  kwasy - są związkami amfoterycznymi. Reakcja z kwasem Doświadczenie. Do roztworu glicyny dodano roztwór HCl z dodatkiem oranżu metylowego. Reakcja z zasadą Wniosek. Glicyna spowodowała zobojętnienie roztworu NaOH. Doświadczenie grupy karboksylowej. Reakcja kondensacji −  łączenie się cząsteczek aminokwasów. Grupy aminowa i karboksylowa wiązanie peptydowe. Produktem reakcji są peptydy.   Wiązanie peptydowe dla peptydów i białek. peptydy dzielimy na:  Oligopeptydy -(dipeptydy, tripeptydy - Polipeptydy -  Białka - powyżej 100 reszt aminokwasowych. Hydroliza peptydów H Sekwencja aminokwasów − kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Polipeptydy maja dwa końce: N- i C-koniec. glicyna - Gly - G      alanina - Ala - A     walina - Val - V prolina - Pro -P       tyrozyna - Tyr - Y    Aminokwasy biogenne (białkowe) Są to aminokwasy, które α-aminokwasów, karboksylowa połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu aminokwasów białkowych.  (R) Reakcja biuretowa roztwór silnej zasady i siarczan(VI) miedzi(II)*. Jeśli w cząsteczce analizowanej substancji wiązania peptydowe to roztwór zmienia barwę z niebieskiej wiązania peptydowego roztwór zabarwi się na różowo. W środowisku zasadowym układy wiązań peptydowych dają z jonami miedzi barwne kompleksy. *Aby zaobserwować zmianę barwy dodaje się siarczanu(VI) miedzi(II) w niewielkiej ilości,
Copyright 2011-2020Chem24.pl