Chemia Liceum Gimnazjum Testy Matura

Powrót

Aminokwasy


Aminokwasy zawierają dwa rodzaje grup funkcyjnych: karboksylową –COOH i aminową -NH2.
Wzór ogólny aminokwasów: (NH2)n−R-(COOH)m

Aminokwasy kwasowe - aminokwasy, w których jest więcej grup karboksylowych
Aminokwasy zasadowe - aminokwasy, w których jest więcej grup aminowych
Aminokwasy obojętne - ich cząsteczki zawierają taką samą ilość grup karboksylowych i aminowych

Przykłady aminokwasów

H2N–CH2−COOH

kwas 2-aminoetanowy
glicyna  Gly

 alanina aminokwasy

kwas 2-aminopropanowy
alanina   Ala

CH3−CH(CH3)–CH(NH2)–COOH

kwas 2-amino-3-metylobutanowy
walina Val

 fenyloalanina

kwas 2-amino-3-fenylopropanowy
fenyloalanina Phe

 


Odczyn roztworu aminokwasu

Odczyn roztworu aminokwasów mających tyle samo grup aminowych i karboksylowych jest obojętny. Kation H+ z grupy –COOH przechodzi do grupy -NH2 i następuje wzajemne zobojętnienie i powstaje sól wewnętrzna (jon obojnaczy, dwubiegunowy).

W trakcie rozpuszczania w roztworze ustala się stan równowagi między formą kationową, anionową i jonem obojnaczym. W zależności od pH środowiska jon obojnaczy może przekształcać się w kation lub anion
. Aminokwasy jon obojnaczy
Punkt izoelektryczny (izojonowy) - wartość pH, przy której stężenie jonów obojnaczych jest największe. W miarę stopniowego obniżania pH od punktu izoelektrycznego równowaga przesuwa się w kierunku wzrastającej ilości kationowej formy aminokwasu, w roztworze o pH większym - anionowej.

Aminokwasy obojętne mają punkt izoelektryczny bliski 7, zasadowe - dużo większy od 7 a kwasowe - dużo mniejszy od 7.

Punkty izoelektryczne niektórych aminokwasów: glicyna pI=5,97, arginina pI=10,76,  kwas asparaginowy pI=2,77.

Elektroforeza
Fakt posiadania przez aminokwasy ładunków został wykorzystany do ich analizy. Elektroforeza to proces, w którym cząstki obdarzone ładunkiem poruszają się w w roztworze, w którym zanurzono elektrody podłaczone do źródła prądu. W kierunku elektrody o danym ładunku zmierzają cząstki o ładunku przeciwnym. Szybkość tego ruchu jest zależna od masy cząstki i wielkości jej ładunku. Najszybciej poruszają się cząstki o małej masie i dużym ładunku.

Aminokwasy mogą reagować jak zasady i jak  kwasy - są związkami amfoterycznymi.

Reakcja z kwasem

Doświadczenie. Do roztworu glicyny dodano roztwór HCl z dodatkiem oranżu metylowego.
Obserwacje. Nastąpiła zmiana barwy roztworu HCl z czerwonej na żółtą.
Równanie reakcji: H2N–CH2−COOH + HCl → HOOC–CH2−NH3+Cl    chlorowodorek kwasu aminoetanowego (glicyny)
Wniosek. Glicyna spowodowała zobojętnienie kwasu solnego. Doświadczenie potwierdza obecnośc grupy aminowej.

Reakcja z zasadą

Doświadczenie. Do roztworu glicyny dodano roztwór NaOH z dodatkiem fenoloftaleiny.
Obserwacje. Roztwór NaOH z dodatkiem fenoloftaleiny o barwie malinowej po dodaniu roztworu glicyny odbarwił.
Równanie reakcji: H2N–CH2−COOH + NaOH → H2N–CH2−COONa + H2O    aminoetanian (glicynian) sodu
Wniosek. Glicyna spowodowała zobojętnienie roztworu NaOH. Doświadczenie potwierdza obecnośc grupy karboksylowej.

 

Reakcja kondensacji −  łączenie się cząsteczek aminokwasów.

Grupy aminowa i karboksylowa pochodzące z dwóch cząsteczek aminokwasów mogą reagowac ze sobą. Tworzy sie wiązanie peptydowe. Produktem reakcji są peptydy.

 Rys. Aminokwasy - wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe jest charakterystyczne dla peptydów i białek.

W zależności od ilości reszt aminokwasowych peptydy dzielimy na: 

Oligopeptydy - 2-10 reszt aminokwasowych (dipeptydy, tripeptydy - odpowiednio 2 i 3 reszty aminokwasowe).

Polipeptydy - killkadziesiąt reszt aminokwasowych.

Białka - powyżej 100 reszt aminokwasowych.

 

Hydroliza peptydów

H2N–CH(CH3)−CONH−CH2−COOH + H2O → H2N–CH(CH3)−COOH + NH2−CH2−COOH

 

Sekwencja aminokwasów − kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym.

Polipeptydy maja dwa końce: N- i C-koniec. Początkiem jest N-koniec (z wolną grupą aminową) a końcem jest C-koniec (z wolną grupą karboksylową). Sekwencję przedstawia sie zaczynając od N-końca.

 aminokwasy tripeptyd

Dla ułatwienia zapisu długich wzorów peptydów wprowadzono międzynarodowe kody aminokwasów. Np.:

glicyna - Gly - G      alanina - Ala - A     walina - Val - V
prolina - Pro -P       tyrozyna - Tyr - Y 


  Aminokwasy biogenne (białkowe)

Są to aminokwasy, które łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym wchodzą w skład białek. Należą do α-aminokwasów, czyli grupy aminowa i karboksylowa połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu (lokant 2). Istnieje 20 podstawowych aminokwasów białkowych.  aminokwas białkowy

 



 

(R) Reakcja biuretowa

Do analizowanej substancji dodaje się roztwór silnej zasady i siarczan(VI) miedzi(II)*. Jeśli w cząsteczce analizowanej substancji znajdują się bliskie wiązania peptydowe (przedzielone co najwyżej 1 atomem węgla) to roztwór zmienia barwę z niebieskiej na filetową. W przypadku tylko jednego wiązania peptydowego roztwór zabarwi się na różowo.

W środowisku zasadowym układy wiązań peptydowych dają z jonami miedzi barwne kompleksy.

*Aby zaobserwować zmianę barwy dodaje się siarczanu(VI) miedzi(II) w niewielkiej ilości, aby barwa strąconego wodorotlenku miedzi(II) nie zamaskowała prawidłowych obserwacji. Do roztworu dodaje się też winianu sodowo-potasowego, który chroni jony Cu2+ przed wytrąceniem.

Reakcja biuretowa na YouTube

reakcja biuretowa
źródło: wikimedia

 

Przekaż darowiznę
Załóż konto | Zaloguj się

Copyright 2011-2019Chem24.pl Ta strona internetowa wykorzystuje pliki cookies. Możesz określić metody zapisywania oraz dostępu do cookies w swojej przeglądarce internetowej lub w konfiguracji usługi.