Chemia Liceum Gimnazjum Testy Matura

Powrót

Białka

 

Podstawową informacją o budowie białek jest sekwencja - kolejność ułożenia aminokwasów w łańcuchu peptydowym.

Pierwszorzędowa struktura łańcucha peptydowego to sekwencja aminokwasów w lańcuchu polipeptydowym.

Budowę peptydów zapisuje się za pomocą skróconych zapisów 3-literowych a w przypadku bardzo długich łańcuchów zapisów 1-literowych. Zawsze na początku umieszcza się aminokwas N-końcowy.

Drugorzędowa struktura białek to różne konformacje (struktury przestrzenne) łańcuchów peptydowych. Wynikają one z geometrycznej budowy cząsteczek a także z obecności wiązań wodorowych między grupami CO i NH, które stabilizują strukturę.

Struktura α - struktura helikalna (kształ linii śrubowej, helisy).

Struktura β - dwa łańcuchy peptydowe układają się równolegle do siebie (kształt harmonijki, pofałdowanej kartki).

Struktura trzeciorzędowa - łańcuchy mogą przybierać różne kształty, niezależnie od ich budowy drugorzędowej (np. kształt nitkowaty, kulisty, zwoje, sploty). Są one stabilizowane oddziaływaniami van der Waalsa, wiązaniami jonowymi, wiązaniami wodorowymi, mostkami disiarczkowymi (disulfidowymi)  S-S−, które łączą różne łańcuchy peptydowe.

Struktura trzeciorzędowa to cecha charakterystyczna białek, której zniszczenie powoduje zmianę właściwości białka.


Czwartorzędowa struktura białek  związana jest z istnieniem podjednostek zbudowanych ze struktur trzeciorzędowych.

 


Wysalanie białek

Cząsteczki białka w roztworze podnym posiadają tzw. otoczkę solwatacyjną powstałą dzięki obecności polarnych grup -OH i –COOH.

Pod wpływem roztworu soli metali lekkich (np. NaCl) lub amonowych następuje zniszczenie otoczki solwatacyjnej i wytrącenie białek z roztworu w postaci osadu. Wysalanie nie zmienia właściwości biologicznych białka i jest procesem odwracalnym.

Zol - koloidalny roztwór białka, żel - zawiesina białka.

Koagulacja to przejście zolu w żel. Peptyzacja to proces odwrotny.
zol  —koagulacja → żel—peptyzacja→ zol

Denaturacja
Pod wpływem różnych czynników fizycznych lub chemicznych może nastąpić trwałe zniszczenie wyższych struktur białka (II, III, IV), możliwe jest zachowanie struktury pierwszorzędowej.
Czynniki fizyczne np. ogrzewanie, promieniowanie UV, RTG, jonizujące, ultradźwięki.
Czynniki chemiczne np. sole metali ciężkich, kwasy zasady, alkohol,

 

 

Reakcja biuretowa

Po dodaniu do zalkalizowanego roztworu białka jonów Cu2+ pojawia się fioletowe zabarwienie.
Jest to reakcja charakterystyczna dla związków zawierających wiązania peptydowe położone blisko siebie (przedzielonych co najwyżej 1 atomem węgla).

Reakcja biuretowa na YouTube

 

Reakcja ksantoproteinowa

Reakcji tej ulegają białka, w skład których wchodzą aminokwasy posiadające w swojej strukturze pierścień aromatyczny.
Stężony kwas azotowy(V) powoduje nitrowanie tego pierścienia co objawia się żółtym zabarwieniem roztworu - tworzą się związki nitrowe (grupa nitrowa -NO2 połączona z pierścieniem aromatycznym).

Reakcja ksantoproteinowa na YouTube

Przekaż darowiznę
Załóż konto | Zaloguj się

Copyright 2011-2019Chem24.pl Ta strona internetowa wykorzystuje pliki cookies. Możesz określić metody zapisywania oraz dostępu do cookies w swojej przeglądarce internetowej lub w konfiguracji usługi.