Aminokwasy

• Aminokwasy zawierają dwa rodzaje grup funkcyjnych: karboksylową –COOH i aminową -NH₂.
• Wzór ogólny aminokwasów.
• Aminokwasy kwasowe, zasadowe i obojętne.
• Przykłady aminokwasów.
• Elektroforeza - proces, w którym cząstki obdarzone ładunkiem poruszają się w w roztworze, w którym zanurzono elektrody podłaczone do źródła prądu.
• Aminokwasy mogą reagować jak zasady i jak  kwasy - są związkami amfoterycznymi.
• Reakcja glicyny z HCl z dodatkiem oranżu metylowego.
• Reakcja glicyny z NaOH z dodatkiem fenoloftaleiny.
• Reakcja ksantoproteinowa z aminokwasami aromatycznymi
• Reakcja kondensacji −  łączenie się cząsteczek aminokwasów.
• Tworzenie wiązanie peptydowe. Produktem reakcji są peptydy.
• Wiązanie peptydowe jest charakterystyczne dla peptydów i białek.
• Podział peptydów: oligopeptydy, dipeptydy, tripeptydy, polipeptydy, białka.
• Hydroliza peptydów
• Reakcja biuretowa - do analizowanej substancji dodaje się roztwór silnej zasady i siarczan(VI) miedzi(II). W środowisku zasadowym układy wiązań peptydowych dają z jonami miedzi barwne kompleksy.
• Sekwencja aminokwasów − kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym.
• Polipeptydy maja dwa końce: N- i C-koniec. Sekwencję przedstawia sie zaczynając od N-końca.
• Dla ułatwienia zapisu długich wzorów peptydów wprowadzono międzynarodowe kody aminokwasów.
• Aminokwasy biogenne (białkowe). Są to aminokwasy, które łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym wchodzą w skład białek.
• Z wyjątkiem glicyny aminokwasy białkowe są optycznie czynne o konfiguracji L. 
• Zasady rysowanie dowolnego aminokwasu w konfiguracji D lub L w projekcji Fischera