Aminokwasy - właściwości
Spis treści
Wybrane reakcje aminokwasów
- ► Aminokwasy jako związki amfoteryczne
- ► Reakcja ksantoproteinowa aminokwasów aromatycznych
Peptydy
- ► Reakcja kondensacji aminokwasów.
- ► Hydroliza peptydów
- ► Reakcja biuretowa
- ► Sekwencja aminokwasów
Aminokwasy to związki organiczne zawierające jednocześnie grupę aminową –NH₂ oraz grupę karboksylową –COOH. Są podstawowymi jednostkami budulcowymi białek, a ich właściwości chemiczne wynikają z obecności obu grup funkcyjnych. W organizmach żywych występuje 20 aminokwasów białkowych, zwanych aminokwasami biogennymi.
Materiał przeznaczony dla uczniów liceum realizujących podstawę programową z chemii organicznej.
Czego dowiesz się z tego artykułu
- jak zbudowane są aminokwasy
- czym różnią się aminokwasy obojętne, kwasowe i zasadowe
- jak rozpoznawać konfiguracje D i L
- jakie reakcje są charakterystyczne dla aminokwasów
- jak powstają peptydy i jak przebiega ich hydroliza
Fragment artykułu
Aminokwasy zawierają grupę –COOH i –NH₂, dlatego mogą reagować zarówno jak kwasy, jak i zasady — są związkami amfoterycznymi. W zależności od liczby grup funkcyjnych wyróżnia się aminokwasy obojętne, kwasowe i zasadowe.
Większość aminokwasów białkowych jest optycznie czynna i występuje w konfiguracji L. W projekcji Fischera grupę –COOH zapisuje się u góry, –NH₂ i –H w poziomie, a resztę R u dołu. Położenie grupy –NH₂ decyduje o konfiguracji D lub L.
Aminokwasy reagują z kwasami, tworząc sole amoniowe, oraz z zasadami, tworząc sole karboksylanowe. Aminokwasy aromatyczne ulegają reakcji ksantoproteinowej ze stężonym HNO₃ — pojawia się żółte lub pomarańczowe zabarwienie, szczególnie intensywne dla tyrozyny i tryptofanu.
W reakcji kondensacji aminokwasy tworzą wiązania peptydowe. Dwie cząsteczki glicyny tworzą dipeptyd glicyloglicynę, a dalsza kondensacja prowadzi do oligopeptydów, polipeptydów i białek. Hydroliza peptydów jest procesem odwrotnym — wiązanie peptydowe rozpada się, dając wolne aminokwasy.
Reakcja biuretowa pozwala wykryć obecność wiązań peptydowych — w środowisku zasadowym z jonami Cu²⁺ powstaje fioletowy kompleks.
Ucz się skutecznie, dokładnie pod wymagania
- Najważniejsze informacje o aminokwasach w jednym miejscu
- Przejrzyste schematy i reakcje
- Dostęp do wszystkich działów podręcznika
- Brak reklam i zbędnych dodatków
Dołącz do tysięcy uczniów uczących się z Chem24. Bez zobowiązań.
Pełna wersja artykułu zawiera
- budowę aminokwasów i przykłady wzorów
- aminokwasy biogenne i ich znaczenie
- konfiguracje D/L i zasady rysowania wzorów Fischera
- reakcje aminokwasów z kwasami i zasadami
- reakcję ksantoproteinową i jej interpretację
- kondensację aminokwasów i powstawanie wiązania peptydowego
- hydrolizę peptydów i reakcję biuretową
- zasady zapisu sekwencji aminokwasów
Chcesz kontynuować naukę?
- Dostęp do pełnych lekcji i przykładów
- Wyjaśnienia trudnych pojęć krok po kroku
- Możliwość zadawania pytań
- Zero reklam
Ucz się szybciej i skuteczniej z Chem24.
Najczęstsze pytania
Dlaczego aminokwasy są amfoteryczne
Bo zawierają grupę –NH₂ (zasadową) i –COOH (kwasową), więc mogą reagować z kwasami i zasadami.
Co to jest wiązanie peptydowe
To wiązanie –CO–NH– powstające podczas kondensacji dwóch aminokwasów.
Jak rozpoznać konfigurację D i L aminokwasu
W projekcji Fischera grupa –NH₂ po prawej oznacza konfigurację D, a po lewej — L.